在国内，已经开发出一种能够阻止诱发阿尔茨海默病的有毒物质形成的抑制剂。阿尔茨海默病是最常见、最具代表性的痴呆类型，其主要特征是在患者大脑中可发现异常聚集成团的淀粉样β蛋白和Tau蛋白（致病性纤维聚集体）。
韩国研究财团4日表示，高丽大学Kim Jungon、Choi Taesu教授研究团队与加州理工学院William A. Goddard III（William A. Goddard III）教授研究团队联合开展研究，成功设计出一种能够抑制淀粉样β蛋白错误折叠及自我聚集现象的多肽聚集抑制剂。
淀粉样β蛋白是阿尔茨海默病患者大脑中发现的致病性纤维聚集体的主要蛋白质。致病性纤维聚集体由错误折叠的淀粉样β蛋白发生自我聚集形成，被认为具有毒性。
近年来，以阿尔茨海默病的病因物质为靶点，从根本上解决疾病的治疗药物开发研究十分活跃，成功案例也在不断增加。这些临床上的成功，奠基于这样一个认识：在长期未能开发出有效疗法的阿尔茨海默病治疗药物研发阶段，其核心靶点正是淀粉样β蛋白的致病性纤维聚集体。
为此，联合研究团队系统分析了淀粉样β蛋白的结构特性，设计出一种多肽抑制剂，使其能够阻止因错误折叠结构而引发的自我组装现象。
首先，为抑制聚集，需要高浓度的多肽聚集抑制剂，其数量必须多于淀粉样β蛋白。此外，还需要发生结构变化，以利于形成稳定复合体。
最重要的是，要让聚集抑制真正发挥作用，多肽与淀粉样β蛋白的形状必须像锁的凹槽与钥匙的凸起那样高度匹配。但淀粉样β蛋白以及迄今开发的多肽聚集抑制剂都呈非典型结构，二者之间的结合力较弱。
为解决这一问题，联合研究团队诱导形成反平行β折叠片（antiparallel β-sheet）结构，使其能够与处于非典型蛋白状态的淀粉样β蛋白稳定形成复合体。
结果显示，与既有抑制剂相比，淀粉样β蛋白致病性纤维聚集体的形成有所减少，细胞毒性也大幅缓解。
联合研究团队还表示，在体外血脑屏障通透能力评估及血浆稳定性评估等方面，该抑制剂展现出适合作为治疗和预防用途的性能。
Kim Jungon教授表示：“联合研究团队阐明了淀粉样β蛋白的结构特性，并提出了能够形成稳定复合体的多肽的合理设计方法。本次技术将成为推动阿尔茨海默病治疗药物开发研究的重要基石。”
此外，本研究是在科学技术信息通信部和韩国研究财团推进的中坚研究、博士后国内研修及世宗科学奖学金资助项目支持下开展的。研究成果已于5月22日发表在化学领域国际学术期刊《德国应用化学（Angewandte Chemie International Edition）》上。
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